مطالعۀ ساختاری برهم کنش داروی ضدسرطان از دستۀ کمپلکس پلاتینی با آلبومین سرم انسانی

Authors

ُسارا نوری زاده

sara noorizadeh department of cell and molecular sciences, faculty of biological sciences, kharazmi university, tehran, iranگروه علوم سلولی و مولکولی، دانشکدۀ علوم زیستی، دانشگاه خوارزمی، تهران عادله دیوسالار

adeleh divsalar department of cell and molecular sciences, faculty of biological sciences, kharazmi university, tehran, iranگروه علوم سلولی و مولکولی، دانشکدۀ علوم زیستی، دانشگاه خوارزمی، تهران محبوبه اسلامی مقدم

mahbubeh eslami-moghaddam chemistry and engineer chemistry research center, tehran, iranپژوهشگاه شیمی و مهندسی شیمی ایران، تهران علی اکبر صبوری

ali akbar saboury institute of biochemistry and biophysics, university of tehran, tehran, iranمرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک، دانشگاه تهران، تهران

abstract

آلبومین سرم انسانی (hsa) فراوان ­ترین پروتئین موجود در پلاسمای خون است که مسئول حدود 80 درصد از فشار اسمزی خون است و پروتئین حامل بسیاری از ترکیبات از جمله داروها نیز قلمداد می­شود. در این مطالعه اثر جانبی کمپلکس تازه­سنتز­شده و ضدسرطانی پلاتین (فنیل ایزوپنتیل گلایسین نیترات پلاتین) بر ساختار پروتئین حامل خون، آلبومین سرم انسانی، بررسی شد. در این مطالعه تجربی، اثر جانبی کمپلکس، تعیین جایگاه اتصال کمپلکس، نحوه برهم­کنش و سازوکار آن بر hsaاز طریق روش­ های مختلف طیف ­سنجی (فلوئورسانس و دورنگ­نمایی حلقوی) در دو دمای 25 و 37 درجۀ سانتی­ گراد مطالعه شد. تحلیل طیف فلوئورسانس نشان داد که افزودن این کمپلکس به پروتئین موجب کاهش نشر فلوئورسانس ذاتی پروتئین از طریق سازوکار خاموشی و تغییر در ساختار سه ­بعدی تریپتوفان­ های موجود در پروتئین می­شود. تعداد جایگاه­ های اتصال، ثابت خاموشی اشترن-ولمر و ثابت اتصال کمپلکس بر پروتئین آلبومین محاسبه شد. همچنین تحلیل طیف دورنگ­نمایی حلقوی نشان می ­دهد که کمپلکس پلاتین ساختار دوم پروتئین را از طریق کاهش ساختار منظم مارپیچ آلفا و افزایش ساختارهای صفحات بتا تغییر می­دهد که بیان­گر کاهش پایداری ساختار دوم پروتئین می­باشد. نتایج فوق نشان می­دهند که این کمپلکس جدید سنتزی پلاتین می­تواند به پروتئین حامل خون (hsa) متصل شود و ساختار دوم و سوم آن را تغییر دهد. این موضوع به مثابه اثر جانبی داروی تازه­ سنتزشده مطرح است. امید است نتایج تحقیق حاضر راهگشای سنتز و طراحی ترکیباتی با عوارض جانبی کمتر در شیمی درمانی باشد.

Upgrade to premium to download articles

Sign up to access the full text

Already have an account?login

similar resources

بررسی برهم کنش کمپلکس های ضد تومور پالادیوم و پلاتین دارای اتیل دی تیوکربامات با سرم آلبومین انسانی

در این پرژوهش، دو کمپلکس پلاتین و پالادیوم از مشتق اتیل دی تیوکربامات با فرمول کلی [Pt(bpy)(Et-dtc)]NO3 و [Pd(bpy)(Et-dtc)]NO3 (Et-dtc= اتیل دی تیوکربامات و  bpy= 2و'2– بی پیریدین) با ویژگی ­های ضد سرطانی علیه سلول­ های سرطان خون انسانی K562 در نظر گرفته شدند. این ترکیب ­ها مقدارهای Cc50 کم­تر از سیس پلاتین داشته و به ترتیب برای ترکیب ­های پالادیوم و ...

full text

بررسی برهم کنش مهمان - میزبان در فرایند استخراج پروتئین آلبومین سرم گاوی با استفاده از سامانه های میسلی معکوس

در این مطالعه اثر میسل­های معکوس کاتیونی بر ساختار پروتئین آلبومین سرم گاوی (BSA) مورد تحقیق قرار گرفت. طیف UV، فرایند کپسوله­سازی و تراکم BSA را به ترتیب به صورت یک اوج در حوالی طول موج 279 نانومتر و پراکنش نور نشان داد. از طیفسنجی سیرکولاردیکرویزم برای یافتن ساختارهای دوم پروتئین در میسل­های معکوس و فاز آبی نرمال استفاده گردید. نتایج نشان داد که شکل بی­نظم و متراکم، صفحات نامنظم و رندم کویل، ...

full text

مطالعه شیمی فیزیکی برهم کنش نمک برخی از لانتانیدها با سرم آلبومین انسانی

آلبومین سرم انسانی (hsa)، فراوان ترین پروتئین موجود در پلاسما و حمل کننده بسیاری از داروها می باشد. برهم کنش hsa با نمک برخی از لانتانیدها (سریم کلراید، لانتانیم کلراید، اربیم کلراید) در محلول بافر فسفات (mm50 ) با4/7= ph در دمای k 298 بوسیله طیف سنجی فلورسانس و اسپکتروسکوپی مرئی- فرابنفش بررسی شد. این لیگاندها در حضور آلبومین سرم انسانی، اثر ناپایدارکنندگی را نشان دادند. مقادیر مثبت برای انرژی...

15 صفحه اول

مطالعه شیمی فیزیکی برهم کنش برخی مشتقات دای هیدرو پیریمیدینون با آلبومین سرم انسانی

در این مطالعه برهم کنش مشتقات دای هیدروپیریمیدینون با سرم آلبومین انسانی به وسیله طیف بینی فلوئورسانس در دو ph4 و 7 ودر دو دمای 27 و 37 درجه سانتی گراد، و همچنین molecular docking توسط برنامه autodock بررسی شد. مطالعات ساختار – فعالیت این داروها توسط برنامه spss انجام شد. ثابت اتصال از معادله استرن – ولمر به دست آمد وملاحظه شد که برهم کنش های آبگریز عامل اصلی در اتصال می باشند. تفاوت در انرژی آ...

15 صفحه اول

بررسی اثر آنتی‌اکسیدانی توانایی برهم کنش به پروتئین آلبومین سرم انسانی (HSA) و اثر آنتی‌باکتریایی گیاه Cressa cretica L. در منطقه سیستان

گیاه علف مورچه با نام علمی Cressa cretica L. با داشتن ترکیبات مختلف، منبع بالقوه ای جهت تهیه بسیاری از داروهای گیاهی محسوب میشود. در این تحقیق اثر آنتی اکسیدانی، توانایی برهم کنش به پروتئین آلبومین سرم انسانی (HSA) و اثر آنتی باکتریایی گیاه Cressa cretica  L. مورد بررسی قرار گرفته است. برگ این گیاه در مرحله رویشی در شهریور 1395 در رویشگاه طبیعی دشت سیستان جمع...

full text

My Resources

Save resource for easier access later


Journal title:
یافته های نوین در علوم زیستی

جلد ۲، شماره ۴، صفحات ۲۵۰-۲۵۹

Hosted on Doprax cloud platform doprax.com

copyright © 2015-2023